БИОХИМИЯ, 1983, том 48, вып. 6, с. 937–943

УДК 577.152.344

Структурные основы специфичности тромбина. Роль вторичных взаимодействий

© 1983 В.К. Кибирев, В.П. Романова, С.Б. Серебряный

Аннотация

Исследовано каталитическое действие тромбина на эфиры строения: Tos-P2-Arg-OCH3 и Tos-P3-P2-Arg-OCH3, где P2 и P3 — остатки L-, D- или N-метилированных аминокислот. В стационарных условиях при pH 8,5 определены значения kкат и Km(каж). На основании полученных результатов и литературных данных предполагается, что одной из причин снижения реакционной способности тромбина по сравнению с трипсином является уменьшение гидрофобности окружения Asp-102 каталитического центра тромбина. В связи с этим фермент способен расщеплять эффективно только те пептиды, которые могут дополнительно экранировать аспартат-102 от растворителя. Вероятно, главную роль в этом играют боковые цепи аминокислот в подцентрах P2 и P9, что предполагает наличие на участке P7-P4 субстратов тромбина β-поворота полипептидной цепи.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha