БИОХИМИЯ, 1983, том 48, вып. 6, с. 890–896
УДК 577.3+577.15
Исследование функций и локализации нуклеотидсвязывающих центров CF1-ATPазы с помощью диальдегидных производных ADP и ATP
Аннотация
Ковалентное связывание диальдегидных производных ADP и ATP (o-ADP и o-ATP) приводит к инактивации CF1-ATPазы хлоропластов. Степень инактивации возрастает с увеличением температуры и pH. o-ADP вызывает преимущественное подавление Mg2+-зависимой, а o-ATP—как Mg2+, так и Ca2+-зависимых активностей CF1-ATPазы. Субстраты и продукты реакции предотвращают, а стимуляторы Mg2+-зависимой ATPазной активности увеличивают инактивацию фермента. Действие стимуляторов коррелирует с преимущественным включением [3H] o-нуклеотида в β-субъединицу CF1. В отсутствие стимуляторов o-ADP связывается в основном с α-субъединицей CF1. Связывание o-ADP и o-ATP с β-субъединицей возрастает в присутствии ионов магния. На основании сопоставления данных по включению меченых нуклеотидов в индивидуальные субъединицы с изменением каталитических и регуляторных свойств фермента сделан вывод, что его каталитический и чувствительный к стимуляторам «регуляторный» центры расположены на β-субъединицах.