Определение количественного содержания в мембране и изучение некоторых свойств изолированной из бактерий Micrococcus lysodeikticus NADH-дегидрогеназы

Аннотация

Исследованы две формы мембранной NADH-дегидрогеназы M. lysodeikticus, разделяемые с помощью двумерного иммуноэлектрофореза. NADH-дегидрогеназа 1 (M_r 50000) составляет ~1,5% от всех белков мембраны (2,4·10^-10 моль/мг белка) и обусловливает более 90% дегидрогеназной активности изолированных мембран. N-Концевой аминокислотой является треонин, на поверхности молекул белка имеется некоторое количество тирозильных остатков, способных связывать ¹²⁵I, а сама молекула белка содержит 2 типа нуклеотидов и две неидентифицированные фосфатные группы, выявляемые методом ³¹P-ЯМР. Второй фермент, более подвижный при электрофорезе в агарозе, в растворе тритона X-100 обнаруживается главным образом в цитоплазме (>80% от его активности), где он составляет 50% общей NADH-дегидрогеназной активности, а с мембраной связан лабильно и может быть удален из мембраны обработкой ЭДТА или мочевиной, M_r ~50000, содержание в мембране — 1,5% от мембранного белка, но удельная активность значительно ниже, чем у первого фермента. Оба фермента реагируют с тетранитросиним (высокопотенциальным) и почти в 100 раз медленнее с трифенилтетразолием.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: