БИОХИМИЯ, 1983, том 48, вып. 2, с. 193–200

УДК 577.158

Модификация аргининовых остатков глицеральдегид-з-фосфатдегидрогеназы. Фермент из скелетных мышц крысы и кролика

© 1983 Р.А. Асриянц, Н.В. Бенкевич, Н.К. Наградова

Аннотация

Глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа, изолированная из скелетных мышц крысы или кролика, инактивируется в присутствии 2,3-бутандиона. Инактивация обусловлена модификацией одного остатка аргинина на субъединицу тетрамерной молекулы фермента. Связывание NAD+ увеличивает константу скорости инактивации апофермента, вызванной модификацией аргининовых остатков. Этот эффект носит кооперативный характер (коэффициент Хилла равен 2,3—3,2). Субстрат реакции, 3-фосфоглицериновый альдегид, не влияет на инактивацию апоферментов из мышц кролика или крысы в присутствии 2,3-бутандиона. Образование продуктивного тройного комплекса (апофермент из мышц крысы — NAD+ — 3-фосфоглицериновый альдегид) приводит к полной защите от инактивации. При частичном насыщении активных центров холофермента субстратом защитный эффект кооперативен (коэффициент Хилла равен 1,37—3,0), что указывает на изменение константы скорости модификации аргинБиновых остатков в субъединицах, свободных от субстрата, вызванное каталитическим превращением в соседних активных центрах. Это влияние наблюдается лишь в условиях насыщения коэнзимом всех активных центров тетрамера.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha