БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 11, с. 1818–1824

УДК 577.158

Трипсиноподобная протеиназа Actinomyces fradiae 119

© 1982 Л.С. Лагутина, И.С. Петрова, М.Е. Слепак

Аннотация

Из протофрадина — препарата протеаз Act. fradiae 119 — получена гомогенная по данным электрофореза и ультрацентрифугирования протеиназа. Очистка включала: фильтрование через ДЭАЭ-целлюлозу, гель-фильтрацию через акрилекс П-10, хроматографию на КМ-целлюлозе и обессоливание на сефадексе G-15. Протеиназа является эндопептидазой, которая гидролизует низкомолекулярные синтетические субстраты трипсина, а также казеин и денатурированный коллаген. Диизопропилфторфосфат и соевый трипсиновый ингибитор полностью подавляют активность протеиназы, в то время как n-ХМБ и ЭДТА не оказывают влияния. Максимум стабильности находится при pH 2,5—3,5, оптимум действия — при pH 8,7—9,5. По аминокислотному составу фермент близок к трипсину Str. griseus. Молекулярный вес по данным гель-фильтрации 25400, по данным седиментационного равновесия — 26500. Изоэлектрическая точка находится при pH 5,3. Исследованные свойства позволяют отнести полученный фермент актиномицета к семейству трипсиновых протеиназ.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha