БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 9, с. 1448–1453
УДК 577.156
Гидролиз синтетических пептидов катепсинами группы D
Аннотация
Изучалось действие высокоочищенных препаратов катепсинов D, полученных из нормальной печени, селезенки и ряда раковых опухолей человека на синтетические гекса- и гептапептиды. Катепсины D выделяли путем двукратной хроматографии на пепстатин-сефарозе и последующей гель- фильтрации через сефадекс G-100. Пептиды представляли собой структурные аналоги природного ингибитора карбоксильных лротеиназ пепстатина, в которых аминокислота статин, необходимая для проявления ингибирующего действия была заменена на остатки природных аминокислот — серина, треонина, глицина. Показано, что пептиды Ac-Val-Val-Leu-Ser-Leu-Thr, Ac-Val-Val-Ser-Leu-Leu-Ser, Ac-Val-Val-Gly-Leu-Leu-Ser являются хорошими субстратами катепсинов D. При замене остатков лейцина на остатки изолейцина пептиды становились практически устойчивыми к действию катепсинов D. Катепсины из нормальной печени и селезенки гидролизовали в этих пептидах только связи лейцина. Катепсины из злокачественных опухолей проявляли более широкую специфичность действия, вызывая слабый гидролиз других связей.