БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 8, с. 1401–1408
УДК 577.156
Митохондриальные протеиназы дрожжей Saccharomyces cerevisiае: электрофоретическое выявление, субстратная специфичность и чувствительность к ингибиторам
Аннотация
Осуществлено электрофоретическое разделение в полиакриламидном геле белков субмитохондриальных частиц (СМЧ), солюбилизированных 0,1%-ным тритоном X-100. Зарегистрирован гидролиз ряда субстратов непосредственно в геле после завершения электрофореза. Эти эксперименты показали, что препараты внутренней митохондриальной мембраны содержат один или два фермента, гидролизующих цитохром c, а также один или три фермента, гидролизующих синтетические субстраты трипсиноподобных протеиназ: N-α-бензоил-L-аргинин-n-нитроанилид (БАПА) и N-α-бензоил-L- аргинин-β-нафтиламид (БАНА). Цитохром-c-гидролазная активность СМЧ подавляется теми же ингибиторами (фенилметилсульфонилфторидом, n-хлормеркурибензосульфонатом, лейпептином и антипаином), что и гидролиз продуктов митохондриальной трансляции. По-видимому, оба процесса катализируются одним и тем же ферментом, локализованным во внутренней митохондриальной мембране. Функции ферментов, способных гидролизовать БАПА и БАНА, пока что не известны.