БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 8, с. 1299–1307
УДК 577.156
Характеристика двух активных в нейтральной среде тиоловых протеиназ селезенки
Аннотация
Из селезенки быка выделены в высокоочищенном виде две активные в нейтральной среде SH-зависимые протеиназы I и II. Протеиназа I, удельная активность которой по расщеплению гистона ~в 3500 раз выше, чем в экстракте, гидролизует различные белки — азоказеин, гемоглобин, коллаген — и не расщепляет ряд низкомолекулярных синтетических субстратов — БАПА*, БАНА, БАЭЭ, БТЭЭ, LeuNA, ArgNA, AlaNA. Молекулярный вес фермента, определенный с помощью электрофореза в присутствии DS-Na, ~23000. При изоэлектрофокусировании обнаружен основной компонент с pI≈6,0 и 2 минорных компонента с pI 6,2 и 6,4. Протеиназа II расщепляет β-нафтиламиды лейцина, аргинина, аланина; не гидролизует β-нафтиламиды дикарбоновых кислот, БАПА, БАЭЭ и БТЭЭ. Она расщепляет БАНА, гистон и слабо азоказеин и коллаген. Молекулярный вес протеиназы II ~30000, при изоэлектрофокусированни обнаружен компонент с pi 6,8—6,9. Протеиназа I инактивирует фруктозо-1,6-дифосфат альдолазу, частично инактивирует глюкозо-6-фосфатдегидрогеназу и вызывает активацию фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов. Протеиназа II не влияет на активность указанных ферментов. Сравнение свойств протеиназ с описанными ферментами позволяет заключить, что протеиназа I является катепсииом L, а протеиназа II — катепсином H селезенки.