БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 7, с. 1091–1096
УДК 577.156
SH-зависимая аминопептидаза почек быка. Выделение, физико-химические свойства и субстратная специфичность
Аннотация
Из почек быка выделена SH-зависимая аминопептидаза. Фермент очищен в 800 раз, имеет оптимум pH 7,0, pI 5,5, активируется дитиотреитолом и ингибируется n-хлормеркурибензоатом. Аминопептидаза имеет Mr 56000 и состоит из четырех полипептидных цепей с Mr 14000. Полученный фермент гидролизует β-нафтиламиды аргинина, аланина, лейцина и пролина, пептиды со свободными N-концевыми нейтральными и основными аминокислотными остатками, имеющими L-конфигурацию, ангиотензин III. Аминопептидаза не расщепляет белки, пептиды с блокированной N-концевой аминогруппой и пептиды, в которых второй с аминного конца аминокислотой является пролин.