БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 5, с. 814–821
УДК 577.156 : 581.142
Очистка и частичная характеристика протеазы B из прорастающих семян вики
Аннотация
Сульфгидрильная протеаза B из семядолей 8-дневных проростков вики очищена в 1580 раз с выходом 38%. Препарат однороден при хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе и электрофорезе в полиакриламидном геле. Молекулярный вес фермента, по данным электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии DS-Na, равен 38000. Фермент гидролизует в A- и B-цепях инсулина связи, образованные карбоксильной группой аспарагина. Наиболее вероятными природными субстратами протеазы B, не действующей на нативные запасные белки, являются высокомолекулярные продукты начального их гидролиза обнаруженной ранее эндопептидазой (протеазой A). При действии на эти субстраты протеаза B расщепляет значительную часть белка на крупные пептиды. Обсуждается роль протеазы B в распаде запасных белков в прорастающих семенах вики.