БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 5, с. 803–809
УДК 577.154
Стереоспецифичность активного центра ацилхолинэстераз
Аннотация
Исследовали стереоспецифичность активного центра ацетилхолинэстеразы из эритроцитов крови человека (АХЭ) и бутирилхолинэстеразы из сыворотки крови лошади (БуХЭ) в реакциях с энантиомерами необратимых фосфорорганических ингибиторов (ФОН) с асимметрическим центральным атомом фосфора и различным строением отщепляющейся части молекулы: C2H5O(CH3)P*(O)SR, где R = C3H7; C6H13; C4H4SC2H5; C2H4SC2H5 и C2H4S+(CH3)C2H5. Наибольшим ингибирующим действием по отношению к ацилхолинэстеразам обладали (−)-изомеры исследованных ФОН. Различие в ингибирующей активности (−)- и (+)-изомеров было наиболее высоким для ФОН с R = C3H7 и C4H4SC2H5. Из различий в ингибирующей активности энантиомеров следует, что более высокой стереоспецифичностью обладает активный центр АХЭ, а стереоспецифичность активного центра БуХЭ значительно ниже. После обработки ионами N,N-диметил-2-фенилазиридиния, специфически и необратимо модифицирующего анионные группировки на активной поверхности АХЭ, стереоспецифичность АХЭ снижается, приближаясь к стереоспецифичности БуХЭ. Различия в стереоспецифичности АХЭ и БуХЭ, по-видимому, обусловлены значительными различиями в пространственной организации активных центров этих ферментов.