БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 5, с. 791–796
УДК 612.82:612.398.7:612.823.5
Регуляция гликолипидами реакции суперпреципитации актомиозинподобного белка мозга
Аннотация
Описаны оптимальные условия (ионная сила, pH, концентрация Mg2+ и ATP) для нефелометрического выявления реакции суперпреципитации актомиозинподобного белка (АМПБ), выделенного из коры головного мозга быка. При низкой ионной силе (0,1 М KCl, 200 мкг белка, pH 6,8, 37°) Mg-ATP (1 мМ) вызывает сначала быстро протекающую (1—2 мин) диссоциацию АМПБ, выражающуюся в снижении A620, и затем медленно протекающую (15—20 мин) стадию истинной суперпреципитации, выражающуюся в значительном увеличении A620. Показано, что ЭГТА (0,1 мМ) умеренно (на 20%) тормозит реакцию суперпреципитации. Изучено влияние гликолипидов (суммарные ганглиозиды и цереброзиды мозга быка) и фосфатидилхолина из яичных желтков кур на агрегацию (без добавления Mg-ATP), диссоциацию и суперпреципитацию АМПБ. Отмечено, что ганглиозиды (40 мкг) и цереброзиды (2—80 мкг) вызывают агрегацию АМПБ; фосфатидилхолин (4—160 мкг) не влияет на степень агрегации белка. Ганглиозиды в концентрации 0,8—4 мкг не вызывают агрегации АМПБ, по значительно тормозят реакцию суперпреципитации АМПБ, тогда как фосфатидилхолин в концентрации 40—80 мкг практически не влияет на интенсивность суперпреципитации АМПБ. Обсуждается гипотеза о регуляции гликолипидами функционирования сократительных белков пресинаптических мембран мозга при смене состояния покой-возбуждение.