БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 3, с. 379–384
УДК 577.154
Субстратная специфичность аденозилкобаламинзависимой глицеролдегидратазы. взаимодействие с энантиомерами 1,2-пропандиола
Аннотация
Показано, что аденозилкобаламинзависимая глицеролдегидратаза катализирует превращение обоих энантиомеров 1,2-пропандиола. Кинетические константы реакций дегидратаций (R)- и (S)-1,2-пропандиола несколько различны. Фермент предпочтительнее связывает 1,2-пропандиол в (S)- конфигурации, чем в (R)-конфигурации, однако скорость дегидратации (S)-1,2-пропандиола в 2 раза ниже, чем (R)-1,2-пропандиола. Каталитическое превращение энантиомеров 1,2-пропандиола сопровождается инактивацией фермента. В ходе дегидратации (R)-1,2-пропандиола фермент инактивируется с большей скоростью, чем при дегидратации (S)-энантиомера. Полное число оборотов фермента, рассчитанное как соотношение констант скорости катализа и инактивации, практически не зависит от конфигурации субстрата. Следовательно, изменения конфигурации субстрата, 1,2-пропандиола, одинаково влияют на скоростьлимитирующие стадии катализа и инактивации. Высказано предположение о связывании (R)- и (S)-энантиомеров 1,2-пропандиола в субстратном центре глицеролдегидратазы по трем идентичным точкам.