БИОХИМИЯ, 1982, том 47, вып. 1, с. 100–107
УДК 577.158.52
Сравнительное исследование некоторых физико-химических свойств миелопероксидаз свиньи и коровы
Аннотация
Из лизосомоподобных гранул нейтрофильных лейкоцитов свиньи и коровы выделены и очищены миелопероксидазы с удельной активностью 500000—700000 o-дианизидиновых ед. на 1 мг белка. Спектры поглощения ферментов в видимой области идентичны, их молекулярная масса равна 140000—160000 дальтон. Каждая из двух субъединиц ферментов состоит из тяжелой (68000 дальтон) и легкой (10000 дальтон) полипептидных цепей. Оптимум pH для миелопероксидазного окисления o-дианизидина находится в области 5,8—6,2 для обоих ферментов. Зависимость скорости реакции от концентрации H2O2 не подчиняется уравнению Михаэлиса—Ментен. Оптимальные концентрации субстратов реакции — 0,34 мМ o-дианизидин и 0,075 мМ H2O2. Аминокислотный состав миелопероксидаз свиньи и коровы, а также их пептидные карты имеют большое сходство, однако ферменты не содержат общих антигенных детерминант. Обсуждаются возможные причины некоторого противоречия между общностью ряда физико-химических характеристик миелопероксидаз и их иммунологическими различиями.