БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 12, с. 2164–2173

УДК 577.158

О свойствах реконструированной трансгидрогеназы митохондрий

© 1981 А.А. Кондрашин, М.Б. Мураталиев, Т.Т. Березов

Кафедра биохимии Университета дружбы народов, им. П. Лумумбы, Москва

Лаборатория молекулярной биологии и биоорганической химии им. А.Н. Белозерского МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва

Поступила в редакцию 02.12.1980

Аннотация

Методом самосборки получены протеолипосомы, содержащие в качестве белкового компонента трансгидрогеназу (КФ 1.6.1.1) митохондрий. Показано, что скорость прямой трансгидрогеназной реакции, катализируемой такими протеолипосомами, подавляется специфически пальмитоил-КоА и неспецифически — ионами Mg2+ с эффективностью, характерной для субмитохондриальных частиц. При солюбилизации трансгидрогеназы из мембран субмитохондриальных частиц происходит понижение удельной активности фермента, который реактивируется (более чем в 4,5 раза) после включения в мембраны протеолипосом. Добавление к суспензии протеолипосом 100 мкМ холата натрия вызывает повышение скорости прямой трансгидрогеназной реакции на 35—40%, которое, вероятно, обусловлено демаскированием молекул трансгидрогеназы, ориентированных в мембранах протеолипосом активным центром внутрь. В опытах с трансгидрогеназными протеолипосомами определены константы Михаэлиса для субстратов NAD+ и NADPH — 27 и 30 мкМ соответственно; они практически совпадают со значениями соответствующих констант, измеренных для субмитохондриальных частиц (21 и 33 мкМ соответственно). Сделано заключение о том, что включение трансгидрогеназы в мембраны протеолипосом сопровождается реконструкцией как электрогенных, так и важнейших кинетических свойств фермента.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha