БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 12, с. 2125–2135

УДК 577.15

Динамика четвертичной структуры креатинкиназы из скелетных мышц кролика

© 1981 Н.А. Розанова, Е.П. Четверикова

Институт биологической физики АН СССР, Пущино

Поступила в редакцию 09.10.1980

Аннотация

Методами гель-фильтрации и ультрацентрифугирования показано, что при изменении pH, концентрации белка и ионной силы существенно изменяется взаимодействие полипептидных цепей в молекуле креатинкиназы скелетных мышц. Фермент может существовать в растворе не только в виде димера, но и в виде мономерной и тетрамерной форм с мол. в. 40000 и 160000 соответственно. Образованию мономера способствуют сильное разбавление раствора белка или высокая ионная сила и pH 6,0—5,0; димер существует в широком диапазоне условий; для обнаружения тетрамера необходимы pH 9,0 и высокая концентрация белка. Мономер отличается от димерной формы большей ферментативной активностью и более высоким содержанием доступных SH-групп, лабильностью и необходимостью тиола для сохранения каталитической активности. Диссоциация креатинкиназы на более активные субъединицы объясняет увеличение удельной ферментативной активности с разбавлением раствора белка. Обсуждается возможная физиологическая роль мономера креатинкиназы.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha