БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 9, с. 1681–1693
УДК 577.156
Свойства реакции, катализируемой протеинкиназой, связанной с сарколеммой сердца
Всесоюзный кардиологический научный центр АМН СССР, Москва
Поступила в редакцию 18.12.1980
Аннотация
Изолированная высокоочищенная фракция сарколеммы сердца крысы представляла собой замкнутые везикулы и характеризовались высокими активностями Na+,K+-ATPазы, аденилатциклазы и фосфокреатинкиназы. Загрязнение препарата мембранными структурами клетки не сарколеммального происхождения практически отсутствовало. Сарколеммальная фракция обладала эндогенной протеинкиназной активностью, связанной с мембранами везикул. Субстратами реакции фосфолирования, катализируемой данной протеинкиназой, служили как эндогенный сарколеммальный белок с молекулярным весом 11500, так и экзогенный белок — гистон. Реакция эндогенного фосфорилирования в отличие от реакции фосфорилирования гистона была нечувствительна к cAMP. Кинетический анализ протеинкиназной реакции, связанной с сарколеммой, с использованием гистона и Mg-ATP в качестве субстратов показал, что данная реакция протекает по последовательному квазиравновесному Bi-Bi-типу и характеризуется следующими кинетическими константами: Km для Mg-ATP—12,1 мкМ; Km для гистона — 0,47 мг/мл; Ki для Mg-ADP — 15,6 мкМ. Сравнение полученных данных с приводимыми в литературе позволяют предположить, что данный фермент представляет собой тесно связанную с сарколеммой растворимую протеинкиназу.