БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 8, с. 1488–1498
УДК 577.156
Свойства и роль остатков триптофана полипептидной цепи фактора элонгации G Е. coli
Институт белка АН СССР, Пущино
Поступила в редакцию 30.07.1980
Аннотация
Методами химической модификации и спектрофлуориметрии показано, что два остатка триптофана фактора элонгации G (EF-G) в положениях 51 и 71 с N-конца локализованы на поверхности молекулы EF-G. Остаток триптофана в положении 71 эффективно защищается от модификации при связывании EF-G гуаниловых нуклеотидов. Модификация этих остатков триптофана не приводит к потере нуклеотидсвязывающей активности, но полностью ингибирует связывание EF-G с рибосомой. С другой стороны, методом поляризованной флуоресценции показано, что релаксационные свойства этих поверхностных остатков триптофана существенным образом зависят как от присутствия С-концевого домена, так и от связывания нуклеотидов в нуклеотидсвязывающем участке, расположенном в N-концевой части EF-G. Предполагается, что С-концевой домен, нуклеотидсвязывающий участок и участок, ответственный за связывание EF-G с рибосомой, сближены в пространственной структуре EF-G.