БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 8, с. 1347–1363

УДК 577.156

Внутриклеточные сериновые протеиназы спорообразующих бацилл

© 1981 А.Я. Стронгин, В.М. Степанов

Всесоюзный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва

Поступила в редакцию 19.12.1980

Аннотация

Рассмотрены физико-химические свойства, иммунологические реакции, структурные, функциональные и эволюционные особенности внутриклеточных сериновых протеиназ спорообразующих бацилл. Эти ферменты образуют отдельное подсемейство сериновых протеиназ, ближайшими структурными и эволюционными родственниками которых являются секреторные субтилизины. Внутриклеточные сериновые протеиназы обнаруживаются у широкого круга микроорганизмов — от спорулирующих бацилл до Escherichia coli — и отличаются менее высокой по сравнению с секреторными субтилизинами скоростью эволюции, что связано с жестким селективным контролем структуры и функции внутриклеточных ферментов. Уникальна димерная структура активных внутриклеточных протеиназ, предотвращающая случайный протеолиз нативных белков in vivo. Секреторные субтилизины и внутриклеточные сериновые протеиназы бацилл кодируются раздельными близкородственными структурными генами, появление которых в геноме бацилл объясняется дупликацией гена-предшественника. Наличие дуплицированных генов сериновых протеиназ во многом объясняет выраженную структурную дивергенцию и высокую скорость эволюции секреторных субтилизинов.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha