БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 6, с. 1133–1141
УДК 577.158
Кинетические свойства малатдегидрогеназы растений
Институт биохимии растений АН ГССР, Тбилиси
Поступила в редакцию 21.11.1980
Аннотация
Исследовано кинетическое поведение высокоочшценной малатдегидрогеназы (К.Ф 1.1.1.37) из листьев виноградной лозы. Зависимость начальной скорости реакции (v) от концентрации оксалоацетата и NADH при низкой концентрации фермента описывается гиперболической, а при сравнительно высокой концентрации фермента — S-образной кривыми (nH=2,0 для оксалоацетата и nH = 1,7 для NADH). Зависимость v от концентрации малата при низких концентрациях фермента и субстрата подчиняется уравнению Михаэлиса — Ментен (nH = 1,0), а при сравнительно высокой концентрации фермента при любой концентрации субстрата или при высокой концентрации субстрата и низкой концентрации фермента характеризуется «отрицательной» кинетической кооперативностью. Малатдегидрогеназа при окислении малата при низкой концентрации фермента характеризуется «положительной» кооперативностью по NAD (nH=2,5), при сравнительно высокой концентрации фермента кривая зависимости v от концентрации NAD «нормализуется». Удельная ферментативная активность малатдегидрогеназы в реакции восстановления оксалоацетата и в реакции окисления малата сильно зависит от концентрации фермента: при очень низких и сравнительно высоких концентрациях фермента удельная ферментативная активность резко уменьшается. Следовательно, малатдегидрогеназа принадлежит к числу обратимо ассоциирующих олигомерных аллостерических ферментов.