БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 6, с. 1006–1014
УДК 577.157
Дальнейшее изучение свойств тропонин-т-киназы: возможная аналогия с казеинкиназами G-типа
Кафедра биохимии Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 23.06.1980
Аннотация
Тропонин-Т-киназа использует как ATP, так и GTP в качестве субстратов протеинкиназной реакции. При использовании фосвитина в качестве субстрата активность фермента увеличивается при увеличении ионной силы до 0,2—0,3 М KCl. Оптимум pH фермента расположен при pH 8—9. По данным ультрацентрифугирования в градиенте плотности сахарозы коэффициент седиментации киназы тропонина Т составляет 9,5S. Определенный методом гель-фильтрации радиус Стокса фермента равен 49 Å. Молекулярный вес киназы тропонина Т, вычисленный из приведенных значений радиуса Стокса и коэффициента седиментации, составляет 184 000, что свидетельствует об олигомерной структуре фермента и указывает на то, что субъединицы киназы тропонина Т, имеющие мол. в. 50 000, 46 000 и 31 000, входят в состав фермента в стехиометрии отличной от 1:1:1. Киназа тропонина Т способна к самофосфорилированию, при этом фосфорилируется только белок с мол. в. 31 000. Представленные данные позволяют отнести киназу тропонина Т к казеинкиназам G-типа и ставить вопрос о возможном участии фермента в процессах трансляции.