БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 5, с. 863–871
УДК 577.156
Влияние химической модификации на взаимодействие протеиназ с ингибиторами, на их коагулирующую активность и острую токсичность
Ленинградский технологический институт им. Ленсовета
Поступила в редакцию 06.06.1980
Аннотация
При сравнительном изучении свойств террилитина, трипсина и продуктов их ковалентного связывания с сывороточным альбумином человека установлено: 1) модификация приводит к снижению сродства обоих ферментов к ингибиторам протеиназ, имеющимся в крови. Константа ингибирования террилитина увеличивается в 3—4 раза, а трипсина — на 2—3 порядка; 2) время рекальцификации плазмы крови человека в присутствии террилитина практически не изменяется в результате химической модификации фермента, при связывании трипсина с альбумином наблюдается снижение его коагулирующей активности; 3) препараты модифицированных ферментов характеризуются пониженной острой токсичностью, причем особенно четко этот эффект проявляется в случае трипсина. Анализ полученных данных показал, что снижение токсичности террилитина при модификации может быть обусловлено ослаблением его сродства к α2-макроглобулину. Уменьшение токсичности трипсина, по-видимому, является следствием снижения его коагулирующей активности в результате связывания с альбумином.