БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 3, с. 473–480

УДК 547.96

Свойства утиного овомукоида, очищенного методом афинной хроматографии на трипсин-сефарозе

© 1981 М.Н. Шульгин, Т.А. Валуева, А.Я. Кестере, В.В. Мосолов

Институт биохимии им. A.H. Баха АН СССР, Москва

Поступила в редакцию 12.03.1980

Аннотация

Очистку овомукоида — ингибитора протеиназ из белка утиных яиц проводили методом аффинной хроматографии на трипсин-сефарозе. С помощью изоэлектрического фокусирования установлено, что очищенный белок представлен одним главным компонентом с pI 3,8. Молекулярный вес, определенный методом седиментационного равновесия, равен 22 000±1000. Одна молекула утиного овомукоида способна связывать 2 молекулы трипсина и 1 молекулу химотрипсина. Опыты по модификации белка малеиновым ангидридом показали, что оба центра, ответственные за связывание трипсина, содержат в своем составе остатки лизина.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha