БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 2, с. 314–326
УДК 577.153
Взаимодействие Na,K-ATPазы с модифицирующими аналогами ATP и хлорметилфосфоновой кислотой
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Институт биохимии АН УзССР, Ташкент
Поступила в редакцию 20.03.1980
Аннотация
Изучено взаимодействие синтезированных аналогов ATP, содержащих активные группировки в трифосфатном участке, а также в положении 8 молекулы нуклеотида, с высокоочищенным препаратом Na,K-ATPазы из мозгового слоя почек свиньи. Обнаружено, что 11 из 17 исследованных аналогов ATP необратимо ингибируют ATPазную активность фермента. Оптимум pH реакции инактивации фермента аденозин-5′-(β-хлорэтилфосфатом) и аденозин-5′-(n-фторсульфонилфенилфосфатом) наряду с выраженным защитным эффектом ATP свидетельствует в пользу возможного ковалентного блокирования остатков гистидина и дикарбоновой аминокислоты в активном центре фермента. Необратимый характер действия «оксо-ATP», содержащего альдегидные группы в модифицированном рибозном остатке, в отношении фермента в присутствии натрийборгидрида свидетельствует о возможном наличии ε-аминогруппы остатка лизина в ATP-связывающем участке фермента. В Na,K-ATPазе обнаружен участок связывания неорганического фосфата, который специфически блокируется при действии хлорметилфосфоновой кислоты. На доступность этого центра фермента для модификации оказывают влияние ATP, а также ионы Na+ и К+.