БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 2, с. 262–268
УДК 547.963.32
Аффинная модификация креатинкиназы из скелетных мышц кролика с помощью γ-(n-азидоанилид)-ATP
Институт экспериментальной биологии АН АрмССР, Ереван
Институт органической химии СО АН СССР, Новосибирск
Новосибирский государственный университет
Поступила в редакцию 25.02.1980
Аннотация
Показано, что облучение креатинкиназы ультрафиолетом в присутствии γ-(n-азидоанилид)-[14C]ATP приводит к присоединению 2 моль аналога на 1 моль фермента и к полной инактивации фермента. В присутствии Mg-ADP снижается как скорость, так и предельный уровень ковалентного присоединения γ-(n-азидоанилид)-[14C]ATP (~0,9 моль реагента на 1 моль фермента) при почти полной защите фермента от инактивации. Присутствие других субстратов реакции — Mg-ATP и креатина вызывает торможение скорости модификации фермента. Эти результаты свидетельствуют об аффинной модификации активного центра креатинкиназы с помощью γ-(n-азидоанилид)-ATP.