БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 2, с. 214–221
УДК 577.153.3
Свойства киназы фосфорилазы, активированной субтилизином
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 21.02.1980
Аннотация
Изучена активация киназы фосфорилазы при ограниченном протеолизе субтилизином. Показано, что киназа фосфорилазы быстро активируется и уровень ее активности не изменяется в течение длительной инкубации. На основе данных седиментации 30—40% белка остается после протеолиза в высокомолекулярной форме, остальная часть представляет собой гетерогенную смесь. В присутствии DS-Na с помощью электрофореза обнаружено быстрое разрушение α-субъединицы и постепенное исчезновение β-субъединицы; через 5 ч инкубации молекула белка состоит из продуктов деградации α- и β-субъединиц с различным молекулярным весом и неизмененной протеолизом γ-субъединицы. При хроматографическом разделении гидролизата киназы фосфорилазы на фосфоцеллюлозе один из белковых пиков обладает ферментативной активностью. Активная фракция белка содержит новую форму киназы фосфорилазы — низкомолекулярную, независимую от ионов Ca2+. Активированная субтилизином киназа фосфорилазы не влияет на активность фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов.