БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 11, с. 1970–1979
УДК 577.153
Действие GTP и NaF на аденилатциклазу сердца кролика, активированную гуанил-5'-илимидодифосфатом
Кафедра биохимии и лаборатория химии ферментов Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 11.01.1980
Аннотация
Аналог GTP гуанил-5′-илимидодифосфат, Gpp(NH)p, активирует аденилатциклазу сердца кролика с лаг-периодом, который устраняется под действием изопротеренола. Состояние, в которое аденилатциклаза переходит под действием Gpp(NH)p и изопротеренола, очень устойчиво и сохраняется после отмывания препарата фермента от избытка эффекторов и инкубации при 37° в течение 40 мин. GTP и NaF понижают активность Gpp(NH)p-стимулированной аденилатциклазы. Этот эффект GTP развивается с лаг-периодом, на который изопротеренол не оказывает влияния. Показана конкуренция GTP и Gpp(NH)p за один и тот же участок связывания и выдвинуто предположение, что GTP может вытеснять Gpp(NH)p из регуляторного центра аденилатциклазы сердца. Ингибирующий эффект NaF на Gpp(NH)p-стимулированную аденилатциклазу обратим, развивается без лаг-периода и не сопровождается вытеснением Gpp(NH)p из регуляторного центра фермента. Представленные данные позволяют предположить, что гормоны регулируют активность аденилатциклазы на стадии замещения GDP на GTP, но не изменяют скорости диссоциации гуанозинтрифосфатов из нуклеотид-связывающего центра фермента. NaF, по-видимому, не влияет на связывание гуаниловых нуклеотидов, но изменяет характер взаимодействия каталитической субъединицы аденилатциклазы с регуляторным белком, связывающим гуаниловые нуклеотиды.