БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 10, с. 1788–1796
УДК 547.96
Характеристика внутриклеточного протеолиза у Bacillus subtilis
Всесоюзный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва
Поступила в редакцию 12.12.1979
Аннотация
Скорость распада суммарного белка до кислоторастворимых продуктов в клетках В. subtilis, растущих на минимальной среде, составляет 4—5% в 1 ч. При дефиците аминоацил-тРНК скорость протеолиза зависит от аллельного состояния гена rel A: в клетках rel+ она возрастает вдвое, тогда как в клетках rel−–мутанта остается низкой. При удалении из среды ионов NH4+, РO43−, Mg2+, а также в присутствии 8 мМ NaN3 или 2 мМ 2,4-динитрофенола, скорость протеолиза возрастает в 1,5—2 раза независимо от аллельного состояния гена rel A. Во всех указанных случаях хлорамфеникол (100 мкг/мл) вызывал уменьшение распада клеточных белков. Предполагается, что хлорамфеникол снижает внутриклеточную концентрацию гуанозинтетрафосфата, который накапливается в клетках при ряде неблагоприятных условий роста и вызывает множественные изменения метаболизма, в том числе и активацию протеолиза. По-видимому, иначе контролируется распад аномальных белков, синтезированных в клетках в присутствии аналога лизина S-2-аминоэтилцистеина. Аномальные белки распадаются с высокой скоростью (до 70% в 1 ч), причем хлорамфеникол снижает скорость протеолиза лишь вдвое. Обнаружено, что распад аномальных белков эффективно подавляется тетрациклином в концентрации 100 мкг/мл, которая в 10 раз превышает концентрацию, необходимую для максимального подавления синтеза белка. Действие тетрациклина не проявляется в присутствии 50 мМ Mg2+ и, вероятно, обусловлено комлексообразующей способностью антибиотика. В целом полученные результаты показывают сходство основных способов контроля протеолиза в клетках В. subtilis и Е. coli.