БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 9, с. 1704–1709
УДК 547.96
Роль новообразования белка в распаде аномальных белков у Escherichia coli
Всесоюзный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва
Поступила в редакцию 12.12.1979
Аннотация
Исследовалась деградация аномальных белков трех типов: содержащих аналог аргинина канаванин, синтезированных в присутствии пуромицина (100 мкг/мл) и образованных в условиях аминокислотного дефицита. Для измерения скорости протеолиза аномальных белков клетки инкубировали в указанных выше условиях с [14C]фенилаланином и затем переносили на полноценную среду без метки, измеряя уменьшение ТХУ-осаждаемого материала. В то время как нормальные белки E. coli распадаются со скоростью 2—3% в 1 ч. белки, содержащие канаванин, распадались со скоростью 30—40% в 1 ч. Протеолиз полипептидов, синтезированных в присутствии пуромицина, шел со скоростью 10—15% в 1 ч, а полипептидов, образованных при аминокислотном голоде,— 7—8°/о в 1 ч. В условиях подавления трансляции хлорамфениколом, тетрациклином или касугамицином протеолиз канаванинсодержащих белков замедлялся вдвое, тогда как скорость распада других аномальных белков возрастала. Обнаружено, что тетрациклин в концентрациях, значительно превышающих дозы, необходимые для полного подавления трансляции, практически полностью подавляет расщепление канаванинсодержащих белков. Поскольку действие тетрациклина не проявляется в присутствии 20 мМ Mg2+, можно считать, что оно обусловлено комплексообразующей способностью антибиотика.