БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 9, с. 1589–1596
УДК 577.156
Выделение и характеристика полипептидных фрагментов, полученных при ограниченном протеолизе ботулинического токсина типа A
Научно-исследовательский институт эпидемиологии и микробиологии им. И.Ф. Гамалеи АМН СССР, Москва
Поступила в редакцию 30.10.1979
Аннотация
Методом ограниченного протеолиза ботулинического токсина типа A субтилопептидазой A получены два высокомолекулярных нетоксичных фрагмента. Пептид c Mr 100000 состоит из двух субъединиц с Mr 52000 и 48000. Второй пептид с Mr 40000 — одноцепочечный. В высокомолекулярном пептиде найдены одна S—S-связь и две SH-группы, в другом S—S-связь отсутствует и обнаружено 1,3—1,5 SH-групп. В первом фрагменте, так же как и в токсине, определены дансильным методом две N-концевые аминокислоты (гистидин, аргинин), что свидетельствует о расположении первого фрагмента на N-конце молекулы токсина. Иммунохимическим анализом с моноспецифической антисывороткой к исходному токсину и антифрагментарными сыворотками установлено серологическое различие антигенных детерминант во фрагментах. Предложена схема строения молекулы ботулинического токсина типа A.