БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 8, с. 1524–1533
УДК 577.156
Выделение и характеристика литического фермента из Bacillus subtilis 797
Химический факультет Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Всесоюзный научно-исследовательский институт «Биотехника», Москва
Поступила в редакцию 28.12.1979
Аннотация
Описаны выделение и некоторые свойства литического фермента, продуцируемого Bacillus subtilis 797 и способного гидролизовать клетки E. coli K-12. С помощью гидрофобной хроматографии на ДНФ-гексаметилендиамин-сефарозе 4B и ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе получен высокоочищенный фермент, мол. в. которого равен 28000, изоэлектрическая точка 8,2. Определен аминокислотный состав: Asp — 37, Thr—17, Ser — 34, Glu—15, Pro—14, Gly — 17, Ala — 36, Val — 28, Met — 4, Ile — 11, Leu—17, Туг — 9, Phe — 4, Lys—18, His — 5, Arg — 4. Фермент ингибируется специфическим ингибитором сериновых протеиназ бензилсульфонилфторидом и устойчив к действию ЭДТА и йодуксусной кислоты. Литический фермент обладает одновременно протеолитической активностью и расщепляет пептидный субстрат бактериальных сериновых протеиназ — n-нитроанилид бензилоксикарбонил-L-аланил-L-аланил-L-лейцина, максимум той и другой активности находится в интервале pH 7,8—8,5. Литическая протеаза наиболее устойчива при pH 6—10. По ряду свойств фермент близок к сериновым протеиназам Вас. subtilis — субтилизинам.