БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 8, с. 1488–1496
УДК 577.15.04
Очистка и свойства NAD-редуктазы из фототрофной бактерии Thiocapsa roseopersicina
Институт фотосинтеза АН СССР, Пущино
Поступила в редакцию 29.11.1979
Аннотация
Описана очистка с использованием метода аффинной хроматографии до гомогенного состояния и свойства NAD-редуктазы из пурпурной серобактерии Thiocapsa roseopersicina штамм BBS. Mr NAD-редуктазы ~80000; pI 3,9. Фермент состоит из двух субъединиц. На основании стабилизирующего влияния FAD при препаративном электрофорезе и ингибирующего действия атебрина сделан вывод, что NAD-редуктаза является флавопротеидом. Большая часть фермента (~75%) локализована в периплазматическом пространстве клетки. По сравнению с NADP-редуктазой из этого же организма NAD-редуктаза является менее термостабильным белком и обладает низкой устойчивостью к действию O2. Фермент специфичен к NADH и катализирует менадионредуктазную реакцию, диафоразную реакцию восстановления бензилвиологена и метилвиологена. NAD-редуктаза образует комплекс с ферредоксином из шпината и восстанавливает в присутствии NADH в искусственных системах цитохромы c552 и c3, выделенные из Т. roseopersicina.