БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 8, с. 1442–1447
УДК 577.156
О характере промежуточных соединений фермента с C-концевыми продуктами гидролиза субстратов карбоксипептидазой A и химотрипсином. Применение принципа линейности свободных энергий
Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина АН СССР, Москва
Поступила в редакцию 16.11.1979
Аннотация
На основании взаимосвязи между кинетикой и свободной энергией ферментативных реакций гидролиза (принцип линейности свободных энергий) для реакций гидролиза карбоксипептидазой A пептидных и сложноэфирных субстратов показана общность механизма катализа для этих субстратов и высказано суждение об отсутствии образования промежуточного активированного соединения фермента с С-концевой частью гидролизуемого субстрата. Распространение принципа линейности свободных энергий на гидролиз химотрипсином специфических пептидных субстратов позволило высказать предположение о характере активированного промежуточного соединения фермента с С-концевой частью субстрата в виде комплекса с неионизированным продуктом, что объясняет наблюдаемую для незащищенных по карбоксильной группе пептидов транспептидацию по типу аминопереноса. Сделан вывод о различных механизмах образования промежуточного соединения фермента с С-концевой частью гидролизуемого субстрата для трех основных классов протеиназ: сериновых, карбоксильных и металлоферментов.