БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 8, с. 1361–1364
УДК 577.15.152
Субстратная специфичность ацилазы I свиной почки
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 21.09.1979
Аннотация
Исследована субстратная специфичность ацилазы I свиной почки. Для N-ацетильных производных D,L-аминокислот с неразветвленной боковой цепью каталитическая эффективность ферментативного гидролиза линейно растет с увеличением гидрофобности субстрата. Тангенс угла наклона линейной зависимости логарифма константы скорости второго порядка ферментативного гидролиза от константы гидрофобности Ганша равен 0,7, что свидетельствует о справедливости для ацилазы I свиной почки простой «экстракционной» модели реализации энергии связывания субстрата ферментом в ходе реакции. При переходе к аминокислотам с разветвленной боковой цепью эффективность гидролиза N-ацетильных производных падает на порядок по сравнению с аминокислотами с неразветвленной цепью с тем же числом атомов углерода. N-Ацетильные производные ароматических аминокислот гидролизуются исключительно слабо. Из анализа субстратной специфичности можно сделать вывод о том, что ацилаза I свиной почки имеет узкую гидрофобную «щель», длиной не менее четырех метиленовых звеньев.