БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 7, с. 1167–1174

УДК 591.11

Воздействие плазмина, тромбина и трипсина на хромогенные n-нитроанилиды аргинина

© 1980 Ойин Соморин, Сейичи Токура

Химический факультет университета Лагоса, Нигерия

Кафедра полимеров университета Хоккайдо, Саппоро, Япония

Поступила в редакцию 06.06.1979

Аннотация

При изучении катализируемого плазмином, тромбином и трипсином гидролиза замещенных аргинин-n-нитроанилидов было обнаружено значи­тельное различие в скоростях реакций. Гидролиз плазмином простых за­мещенных аргинина L-БАПА∙HCl, L-ТАПА∙HCl и L-ЗАПА∙HCl проходил с незначительной скоростью, тромбин и трипсин гидролизовали эти суб­страты, а также замещенные трипептидные субстраты L-БФВАПА∙HCl, L-ФПАПА∙2HCl и L-ЗФВАПА∙HCl с большими и заметно отличающимися скоростями. Скорость катализируемого трипсином гидролиза L-ТАПА∙HCl и L-ЗАПА∙HCl в отличие от тромбина повышалась в присутствии ДМФ при условии, что его конечная концентрация была ниже 10%. Значения Km и kкат для катализируемого трипсином гидролиза L-ЗАПА∙HCl опре­деляли в присутствии различных концентраций ДМФ. График зависимости kкат/Km от концентрации ДМФ позволяет предположить, что ДМФ вызы­вает ускорение триптического гидролиза, следствием чего является увели­чение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса. Значения Km и kкат для катализируемого тромбином гидролиза L-ЗАПА∙HCl и L-ЗФВАПА∙HCl также определены.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha