БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 7, с. 1167–1174
УДК 591.11
Воздействие плазмина, тромбина и трипсина на хромогенные n-нитроанилиды аргинина
Химический факультет университета Лагоса, Нигерия
Кафедра полимеров университета Хоккайдо, Саппоро, Япония
Поступила в редакцию 06.06.1979
Аннотация
При изучении катализируемого плазмином, тромбином и трипсином гидролиза замещенных аргинин-n-нитроанилидов было обнаружено значительное различие в скоростях реакций. Гидролиз плазмином простых замещенных аргинина L-БАПА∙HCl, L-ТАПА∙HCl и L-ЗАПА∙HCl проходил с незначительной скоростью, тромбин и трипсин гидролизовали эти субстраты, а также замещенные трипептидные субстраты L-БФВАПА∙HCl, L-ФПАПА∙2HCl и L-ЗФВАПА∙HCl с большими и заметно отличающимися скоростями. Скорость катализируемого трипсином гидролиза L-ТАПА∙HCl и L-ЗАПА∙HCl в отличие от тромбина повышалась в присутствии ДМФ при условии, что его конечная концентрация была ниже 10%. Значения Km и kкат для катализируемого трипсином гидролиза L-ЗАПА∙HCl определяли в присутствии различных концентраций ДМФ. График зависимости kкат/Km от концентрации ДМФ позволяет предположить, что ДМФ вызывает ускорение триптического гидролиза, следствием чего является увеличение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса. Значения Km и kкат для катализируемого тромбином гидролиза L-ЗАПА∙HCl и L-ЗФВАПА∙HCl также определены.