БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 7, с. 1155–1166
УДК 576.31.347 : 577.153.3.36
Исследование взаимодействия митохондриальной креатинкиназы с мембранами митохондрий
Кафедра биохимии Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 11.01.1980
Аннотация
Наружную мембрану митохондрий сердца быка разрушали гипотонической обработкой и исследовали влияние концентрации и ионной силы растворов субстратов креатинкиназы, а также ряда других электролитов и неэлектролитов на долю связанной с мембранами митохондрий креатинкиназы. Делается вывод, что в связывании фермента с мембранами митохондрий важную роль играют силы электростатического взаимодействия. Результаты исследования позволяют предположить, что в физиологических условиях только часть креатинкиназы связана с мембранами митохондрий, а другая часть находится в свободном состоянии в межмембранном пространстве. Изменение pH от 6 до 9,5 не влияет на связь креатинкиназы с мембранами митохондрий. Установлено, что креатинкиназа из митохондрий сердца образует связи одинаковой прочности и в соизмеримом количестве с мембранами митохондрий сердца и печени, хотя исходные митохондрии печени не содержат креатинкиназы. Для митохондрий сердца число мест связывания равно 0,54±0,11 нмоль/мг белка, Kдис=0,16±0,04 мкМ, а для митохондрий печени число мест связывания — 0,65±0,03 нмоль/мг белка и Kдис = 0,29±0,08 мкМ. Избыток цитохрома c угнетает связывание креатинкиназы с мембранами митохондрий сердца. Делается вывод, что в митохондриях сердца креатинкиназа связывается, вероятно, с фосфолипидами мембран, а не с белками.