сАМР-зависимая протеинкиназа из мозга свиньи: субъединичная структура, механизм автофосфорилирования и диссоциация на субъединицы под действием сАМР

Аннотация

Изучались некоторые свойства сАМР-зависимой протеинкиназы из моз­га свиньи. Показано, что холофермент существует в растворе в виде тетрамерного комплекса R₂C₂ * и имеет мол. в. 180 000. В регуляторной субъеди­нице существует участок, чувствительный к действию протеаз. В результате ограниченного протеолиза регуляторной субъединицы R образуется фраг­мент R’ с мол. в. 35 000, который может связывать сАМР и имеет участок, акцептирующий фосфат в реакции автофосфорилирования. Изучена диссо­циация фосфо- и дефосфоформ холофермента на субъединицы под действи­ем сАМР. Показано, что автофосфорилирование приводит к практически полной диссоциации холофермента под действием сАМР. Фосфоформа ка­талитической субъединицы обладает способностью фосфорилировать регу­ляторную субъединицу. Установлено, что фосфотрансферазная реакция и реакция автофосфорилирования протекают с участием одного и того же ак­тивного центра каталитической субъединицы.

* Принятые обозначения: R₂C₂ — холофермент, R — регуляторная субъ­единица, С — каталитическая субъединица, [³²Р] R — фосфоформа регуляторной субъеди­ницы, [³²Р]С — фосфоформа каталитической субъединицы.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: