БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 3, с. 468–473
УДК 577.154
Образование олигомерной формы транскетолазы и факторы, влияющие на этот процесс
Лаборатория молекулярной биологии и биоорганической химии им. А.Н. Белозерского МГУ, Москва
Поступила в редакцию 26.06.1979
Аннотация
Иммобилизованная транскетолаза (димер) представляет собою смесь двух форм фермента — полностью активной и полностью инактивированной. Распад на субъединицы (с образованием иммобилизованных мономеров) активной формы фермента осуществляется со значительно большей скоростью по сравнению с неактивной. Реассоциация мономеров с образованием димеров существенно зависит от pH, оптимум pH реассоциации — 7,9—9,2. Тиаминпирофосфат и кальций, а также кальций без тиаминпирофосфата, но взятый в относительно высокой концентрации, способствует ассоциации мономеров в димер. Реассоциированные димеры характеризуются полной каталитической активностью только в том случае, если реассоциацию осуществляли в присутствии кальция. Активность реассоциированных димеров, полученных в отсутствие кальция, была наполовину снижена. Способность к реассоциации иммобилизованных субъединиц, полученных в отсутствие β-меркаптоэтанола, была значительно снижена. Иммобилизованные субъединицы, полученные в присутствии β-меркаптоэтанола, а затем, после его удаления, обработанные N-этилмалеимидом, вообще не были способны к реассоциации.