БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 3, с. 430–437
УДК 577.15.02
Сравнительная характеристика мембраносвязанной и солюбилизированной 3':5'-АМР-зависимой протеинкиназы из мембран саркоплазматического ретикулума миокарда
Институт биохимии им. А.В. Палладина АН УССР, Киев
Поступила в редакцию 08.05.1979
Аннотация
Представлены результаты кинетического исследования мембраносвязанной и солюбилизированной 3′ : 5′-АМР-зависимой протеинкиназы из мембран саркоплазматического ретикулума миокарда кролика. Оба ферментных препарата катализировали реакцию фосфорилирования как эндогенного мембранного субстрата, так и экзогенных белковых субстратов (гистонов). Солюбилизация протеинкиназы из мембран и последующая очистка на колонках с ДЭАЭ-целлюлозой и гидроксилапатитом не влияла на ее субстратную специфичность и каталитические свойства. Оба ферментных препарата различались между собой максимальными скоростями реакций, а различия кажущихся Km по АТР и гистону H1 для них были недостоверны. Мембраносвязанный и солюбилизированный из мембран ферменты имели одинаковый оптимум pH, равный 6,5. Максимальная активность проявлялась при концентрации Mg2+, значительно превышающей концентрацию АТР. Са2+ в микромолярных концентрациях в присутствии Mg2+ не оказывал влияния на их активность.