БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 2, с. 317–324
УДК 577.15.02
Изучение роли аминокислотных остатков аргинина бактериальной формиатдегидрогеназы
Кафедра химической энзимологии Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 04.04.1979
Аннотация
Модификация 30% остатков аргинина в молекуле формиатдегидрогеназы метилотрофных бактерий штамм № 1 бутандионом-2,3 приводит к полной инактивации фермента. Показано, что модификация строго специфична. Изучено влияние концентраций модифицирующего агента, субстратов и pH среды на скорость инактивации формиатдегидрогеназы. Инактивация фермента обратима и протекает в две стадии с образованием промежуточного комплекса фермент — бутандион. Коферменты, но не формиат, эффективно защищают формиатдегидрогеназу от инактивации. При образовании двойного комплекса фермент — NAD и тройного комплекса фермент — NAD — азид наблюдается полное сохранение ферментативной активности и специфическая защита двух остатков аргинина на молекулу фермента. Предполагается наличие одного остатка аргинина на NAD-связывающем участке активного центра формиатдегидрогеназы и его взаимодействие с пирофосфатной частью коферментов.