БИОХИМИЯ, 1980, том 45, вып. 2, с. 290–298
УДК 577.158
Кинетические и регуляторные особенности аденилатдезаминазы миокарда
Институт биологической и медицинской химии АМН СССР, Москва
Поступила в редакцию 31.05.1979
Аннотация
Изучена кинетика реакции и регуляция активности аденилатдезаминазы из сердечной мышцы. Фермент проявляет максимальную активность при pH 6,1 и 6,7 и характеризуется S-образной зависимостью начальной скорости реакции от начальной концентрации субстрата, подчиняющейся уравнению Хилла: h=2,0±0,1, [S]0.5=3,39±0,1 мМ. Отклонение кинетики реакции от гиперболического типа связано с ассоциацией протомеров фермента в активные тетрамеры, происходящей при увеличении концентрации субстрата. Неорганический фосфат и GTP ингибируют аденилатдезаминазу. АТР в концентрациях до 0,05 мМ подавляет, а выше 0,2 мМ активирует фермент. Наиболее эффективным активатором является К+. Действие К+ особенно выражено при низких концентрациях субстрата, в результате чего кинетика реакции, катализируемой аденилатдезаминазой, нормализуется. Детальное исследование влияния К+ на АМР-дезаминазу позволило установить новый, отличный от активации и ингибирования, вид воздействий аллостерических эффекторов, заключающийся в изменении субстратной специфичности фермента (аллостерическая трансформация). Обнаружено, что К+ помимо активации аденилатдезаминазной активности вызывает появление у миокардиальной АМР-дезаминазы свойства дезаминировать аденозин. Следовательно, действие К+ заключается в изменении конформации участка активного центра аденилатдезаминазы, ответственного за связывание фосфатного остатка АМР.