Каталитические и кинетические свойства АТРазы сарколеммы миометрия крупного рогатого скота

Аннотация

Изучены некоторые каталитические и кинетические свойства АТРазы плазматических мембран миометрия, чувствительной к ионам кальция и маг­ния. Обнаружена гиперболическая зависимость активности фермента от об­щей концентрации АТР со значениями кажущихся К_т 0,162 ± 0,013 и 0,167±0.022 мМ в присутствии ионов кальция и магния соответственно. При кон­центрации АТР большей, чем концентрация иона-активатора, в обоих случаях наблюдается снижение АТРазной активности. Ионы кальция и магния акти­вируют АТРазу с оптимумом при 3—5 мМ. Предложен механизм АТРазной реакции, качественно объясняющий экспериментальную зависимость актив­ности фермента от общей концентрации ионов-активаторов. Значения К_т, рассчитанные по концентрациям хелатных комплексов, равны 0,095±0,009 и 0,100±0,017 мМ для СаАТР²⁻ и MgATP²⁻ соответственно. ЭГТА в 10⁻⁴ — 10⁻² М концентрациях не снижал АТРазную активность в присутствии ионов магния, а в присутствии ионов кальция она резко угнеталась. Ионы магния, кобальта, марганца, лантана в разной степени ингибировали активируемую ионами кальция АТРазу, причем Mn²⁺ — конкурентно с кажущейся K_i 0,500±0,076 мМ. Ионы Са²⁺ в концентрациях от 5·10⁻⁵ до 10⁻³ М активи­ровали Mg²⁺-зависнмую АТРазу до 10%. Уровень АТР-зависимого накоп­ления Са²⁺ фрагментами сарколеммы составлял 10 нмоль ⁴⁵Са²⁺ на 1 мг белка за 1 мин. Сделано заключение, что эта ферментная система проявляет свойства Mg²⁺-зависимой Са²⁺-активируемой АТРазы и возможно прини­мает участие в активном транспорте Са²⁺.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: