БИОХИМИЯ, 1979, том 44, вып. 1, с. 142–153
УДК 577.1 : 547.963
Характеристика белков плазмы ретроплацентарной крови человека, выделенных биоспецифической хроматографией на иммобилизованном кортизоле
Институт биоорганической химии АН БССР, Минск
Поступила в редакцию 05.05.1978
Аннотация
Биоспецифической хроматографией выделены белки ретроплацентарной плазмы человека, имеющие сродство к кортизолу. Электрофоретическими и иммунохимическими методами были идентифицированы α1– и β1-глобулины, иммуноглобулины IgG, IgM и IgA. Высокое специфическое сродство к кортизолу (Kac = 1,5 · 108 М−1 при 23°) и прогестерону (Kac = 2,0 · 108 М−1 при 23°) проявляет только α1-глобулин, другие белки связывают кортизол с низким сродством. Показано, что кортикостероидсвязы ающий α1-глобулии ретроплацентарной плазмы (транскортин) имеет кажущийся мол. в. 50000—55000. Изучен аминокислотный и моносахаридный состав этого гликопротеииа. N-концевая аминокислотная последовательность транскортина определена как Met-Asx-Pro-Asx-Ala- и C-концевая как -(Val, Gln)-Leu. Сделан вывод, что при двух физиологических состояниях — норме и беременности — единственным белком плазмы, специфически связывающим кортикостероиды, является транскортин. После полного удаления связанного кортизола из выделенной белковой смеси и последующей хроматографии на гидроксиапатите получен гомогенный транскортин, сохраняющий более 90% связывающей способности. Образование комплекса транскортин — стероид и его полная диссоциация сопровождаются конформационными изменениями белковой глобулы. Существенные изменения спектральных характеристик остатка триптофана белка и Δ4-3- кетогруппы стероида указывают на возможность их прямого взаимодействия.