БИОХИМИЯ, 2009, том 74, вып. 7, с. 993–999
УДК 577.355.3
Свойства измененных светособирающих комплексов II пурпурной бактерии Rhodobacter sphaeroides, содержащих точечные мутации в трансмембранном спиральном участке β-субъединицы
1 College of Bioengineering, Chongqing University
2 Department of Bioengineering, Chongqing Institute of Technology
3 Beijing Research Center of Agro-Biotechnology
Поступила в редакцию 29.08.2008
После доработки 14.10.2008
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: фотосинтезирующие бактерии, светособирающий комплекс II, Rhodobacter sphaeroides, мутагенез, анализ экспрессии.
Аннотация
Вследствие того что периферические светособирающие комплексы II (LH II) являются неотъемлемыми компонентами фотосинтетической системы пурпурных бактерий Rhodobacter sphaeroides, с помощью генетических, биохимических и спектроскопических методов удалось изучить спектральные свойства и функции измененных LH II. В этих комплексах два аминокислотных остатка, Phe32 и Leu42, в составе трансмембранного спирального домена β-апопротеина, кодируемого геном pucB, заменены на Leu и Pro. Обнаружено, что вышеуказанные мутации β-апопротеина LH II приводят к коротковолновому смещению максимумов в спектре поглощения мембран из R. sphaeroides в инфракрасном диапазоне при 801–845 нм. Следует отметить, что в мутированном LH II пик абсорбции пигмента B800 был меньше, чем в нативном, но перенос энергии между пигментами B800 и B850 в мутированном LH II происходил достаточно эффективно. Полученные результаты позволяют предположить, что мутированный ген pucBm мог быть экспрессирован в клетках R. sphaeroides, а функциональные мутировавшие LH II интегрированы в мембраны бактериальных клеток, несмотря на то что имели аномальные спектральные характеристики. Анализ результатов мутагенеза показал, что вышеуказанные аминокислотные остатки играют решающую роль в модуляции свойств и функций LH II.
Текст статьи
Сноски
* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.