Внеклеточный дрожжелитический фермент бактерии Lysobacter sp. XL 1

1 Институт биохимии и физиологии микроорганизмов им. Г.К. Скрябина РАН

2 Филиал Института биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН

Поступила в редакцию 24.05.2007
После доработки 23.06.2007

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: металлопротеиназа, лизоамидаза, Lysobacter sp., дрожжелитические ферменты.

Аннотация

Из культуральной жидкости бактерии Lysobacter sp. XL 1 выделен фермент, обладающий дрожжелитической активностью. Определены оптимальные условия гидролиза ферментом клеток дрожжей Saccharomyces cerevisiae: рН 6,0, 0,15 М Na-ацетатный буфер, 50°. Отмечено, что дрожжелитическая активность фермента ингибируется ЭДТА, p-хлормеркурибензоатом и фенилметилсульфонилфторидом. По данным Ds-Na-электрофореза в ПААГ определена молекулярная масса белка (36 кДа). Обнаружено, что фермент способен гидролизовать казеин, гемоглобин и синтетический пептид ABZ–Ala–Ala–Phe–pNA, т.е. проявляет протеолитическую активность. Установлено, что по своим свойствам и молекулярной массе фермент соответствует внеклеточной металлопротеиназе, выделенной ранее. Определена последовательность 15 N-концевых аминокислотных остатков, которая на 67% идентична N-концевой последовательности ахромолизина Achromobacter lyticus (ЕС 3.4.24.-).

Текст статьи

Сноски

* Адресат для корреспонденции и запросов оттисков.