БИОХИМИЯ, 1981, том 46, вып. 12, с. 2234–2241

УДК 577.15

Нейтральная протеиназа мозга, гидролизующая сывороточный альбумин

© 1981 В.А. Березин, Г.М. Шевченко, О.П. Семаева

Днепропетровский государственный университет им. 300-летия воссоединения Украины с Россией

Поступила в редакцию 19.02.1981

Аннотация

Изучено региональное, клеточное и субклеточное распределение нейтральной протеиназы мозга различных животных с использованием сывороточного альбумина в качестве субстрата. Показано, что фермент преимущественно локализован в растворимой фазе клетки и его активность в 4 раза выше во фракции нейронов по сравнению с глиальной обогащенной фракцией коры больших полушарий головного мозга кошек. Нейтральная протеиназа была очищена из мозжечков быка высаливанием сульфатом аммония, диализом, гель-хроматографией и аффинной хроматографией на альбумин-биогеле P-300. Получено два пика активности фермента со степенью очистки 3400 и 7700 и выходом 6 и 4% соответственно. Нейтральная протеиназа активируется 2-меркаптоэтанолом и ингибируется ЭДТА и n-хлормеркурибензоатом. Фенилметилсульфонилфторид и пепстатин не влияли на активность фермента. Проведенный ингибиторный анализ показал, что полученный ферментный препарат содержит, по-видимому, ряд индивидуальных протеиназ, которые обладают способностью сорбироваться на иммобилизованном сывороточном альбумине.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha